Hvordan små peptider påvirker cellemembraner

Undersøkelse av biologiske systemer i original tilstand er praktisk utfordrende og notorisk komplisert på grunn av sin omfattende sammensetning. En innfalsvinkel for å utforske slike systemer er å konstruere forenklet modellsystemer som er mer tilgjengelig og lettere lar seg analysere. Et slikt system som nylig har fått oppmerksomhet er proteiner som foreligger på overflaten av cellemembran som nylig har vært omdiskutert med hensyn på rollen til aromatiske aminosyrer i bindingsmekanismen. For å bedre forståelsen av denne mekanismen har kjernemagnetisk resonans (NMR) spektroskopi blitt benyttet for å utforske kunstige lipid-cellemembran i nærver av små modellpeptider. Fastfase NMR analyser viste at inkorporering av enkelte små peptider påvirket lipidmembranets strukturelle organisering, dynamikk og bindingskonformasjon. Omfanget av disse påvirkningene var avhengig av peptides funksjonelle grupper og substituerte aminosyrer. Med hensyn på inflytelsen av de aromatiske aminosyrene var det mindre forutsigbart enn hva individuelle egenskaper av aminosyrene tilsier, som indikerte mer sammensatt og omfattende lipid-peptide interaksjoner enn forventet og en høyere kompleksitet av det undersøkte systemet enn først antatt. Informasjonen fra NMR analysene ble dermed begrenset til et kvalitativt nivå, og behovet for ytterligere undersøkelser er nødvendig for mer kvantitative beskrivelser av blant annet innsettingsdybde.

Personalia

Jeg er doktorgradsstipendiat ved Universitetet i Bergen ved Kjemisk Institutt hvor jeg leverte avhandling min omhandlende påvirkningen av små proteiner på kunstige cellemembran, veiledet av Prof. Willy Nerdal, Prof. Nathalie Reuter og Prof. Bengt Erik Haug. Før jeg begynte på PhD'en, fullførte jeg en mastergrad i organisk kjemi ved NTNU under Nebojsa Simic. Tidligere har jeg jobbet som kjemiingeniør innen bla. legemiddelindustri.