Hjem
  • E-postAurora.Martinez@uib.no
  • Telefon+47 55 58 64 27
  • Besøksadresse
    Jonas Lies vei 91
    5009 Bergen
  • Postadresse
    Postboks 7804
    5020 Bergen

Aurora Martinez er leder av forskningsgruppen Biorecognition som studerer sammenhengen mellom biomolekylær struktur og funksjon for å forstå og utvikle nye terapeutiske muligheter for genetiske sykdommer, spesielt neurometabolske forstyrrelser som fenylketonuri (PKU) og mangler i dopaminsyntese.

Aurora er også en partner i KG Jebsen-senteret for nevropsykiatriske lidelser. I tillegg er hun også en partner i prosjektet "Molekylær kontroll av Arc protein: Dekoding av en master regulator av synaptisk plastisitet og kognisjon", koordinert av Clive Bramham, som mottar støtte fra Toppforsk Programmet (NFR).

  • Vis forfatter(e) (2022). Structural mechanism for tyrosine hydroxylase inhibition by dopamine and reactivation by Ser40 phosphorylation. Nature Communications.
  • Vis forfatter(e) (2022). Screening for modulators of vesicular monoamine transporter 2 activity in transfected Hek293 cells using a fluorescent substrate.
  • Vis forfatter(e) (2022). Inhibition of VMAT2 by β2-adrenergic agonists, antagonists, and the atypical antipsychotic ziprasidone. Communications Biology. 1-14.
  • Vis forfatter(e) (2022). High-throughput screening for VMAT2 activity modulators.
  • Vis forfatter(e) (2022). High-affinity anti-Arc nanobodies provide tools for structural and functional studies. PLOS ONE.
  • Vis forfatter(e) (2022). Does alpha-Synuclein modulate Tyrosine Hydoxylase activity?
  • Vis forfatter(e) (2022). Biochemical and biophysical characterisation of HMBS variants associated with acute intermittent porphyria.
  • Vis forfatter(e) (2021). The Pah-R261Q mouse reveals oxidative stress associated with amyloid-like hepatic aggregation of mutant phenylalanine hydroxylase. Nature Communications. 15 sider.
  • Vis forfatter(e) (2021). Personalized medicine to improve treatment of dopa-responsive dystonia—a focus on tyrosine hydroxylase deficiency. Journal of Personalized Medicine. 28 sider.
  • Vis forfatter(e) (2021). Characterization of porphobilinogen deaminase mutants reveals that arginine-173 is crucial for polypyrrole elongation mechanism. iScience.

Se fullstendig oversikt over publikasjoner i CRIStin.

Forskergrupper