Home
Arnesen lab

Warning message

There has not been added a translated version of this content. You can either try searching or go to the "area" home page to see if you can find the information there

Nye funksjoner hos gamle enzymer

Nesten alle proteiner modifiseres ved påsetting og fjerning av små kjemiske grupper, og dette påvirker ofte proteinets funksjon. Modifiseringene er avgjørende for mange prosesser som celledeling og celledød og er en viktig komponent ved en rekke sykdomstilstander. En av de aller vanligste proteinmodifiseringene, N-terminal acetylering, utføres av NAT-enzymer. Nye data viser at NATene er multifunksjonelle enzymer som også utfører andre typer proteinmodifisering.

Photo:
Arnt Raae (MBI)

Modifisering av proteiner med små kjemiske grupper er en vanlig cellulær prosess for å kontrollere proteiners aktivitet, lokalisering og stabilitet. I cellene våre er N-terminal acetylering en svært vanlig og livsviktig modifisering. Her blir en acetyl gruppe overført fra acetyl coenzym A til den første aminosyren av et protein. Denne prosessen er katalysert av enzymer kalt NATer. Det kjent at disse NATene er koblet til kreftutvikling og at en mutasjon i en bestemt NAT er årsak til det dødelige Ogden syndromet. Nå har forskere fra MBI ved Universitetet i Bergen sammen med forskere fra Universitetet i Ghent oppdaget at NAT-enzymene også er ansvarlig for en annen beslektet proteinmodifisering, N-terminal propionylering, og vist at denne typen modifisering er utbredt fra gjær til menneske. Disse funnene er nå presentert av ASBMB og publisert i den nyeste utgaven av Molecular and Cellular Proteomics. NATene fremstår derfor nå som multifunksjonelle enzymer med brede og dyptgripende virkninger i cellen.